די סטראַקטשעראַל אָרגאַניזאַציע פון דער פּראָטעין מאַלאַקיול לעוועלס: צווייטיק ביניען פון אַ פּראָטעין

די יקער פון די סטרוקטור פון פּראָטעינס און פּראָטעידס פון די פּאָליפּעפּטידע קייט, און דער פּראָטעין מאַלאַקיול זאל צונויפשטעלנ זיך פון איין, צוויי אָדער מער סערקאַץ. דאך, גשמיות, בייאַלאַדזשיקאַל און כעמישער פּראָפּערטיעס פון ביאָפּאָלימערס זענען געפֿירט ניט בלויז אַ גענעראַל כעמיש ביניען וואָס קען זיין אַ "מינינגלאַס", אָבער אויך דורך אנדערע לעוועלס פון דער אָרגאַניזאַציע פון דער פּראָטעין מאַלאַקיולז.

די ערשטיק ביניען פון אַ פּראָטעין איז באשלאסן דורך קוואַליטאַטיווע און קוואַנטיטאַטיווע אַמינאָ זויער זאַץ. פּעפּטייד קייטן זענען די יקער פון די ערשטיק ביניען. פֿאַר דער ערשטער מאָל דעם כייפּאַטאַסאַס סאַגדזשעסטיד אין 1888 יי יאַ. דאַנילעווסקי, און שפּעטער זייַן סאַספּישאַנז האבן באשטעטיקט דורך די סינטעז פון פּעפּטיידז וואָס איז געטראגן אויס דורך י Fischer. די ביניען פון פּראָטעין מאַלאַקיולז אין דעטאַל ינוועסטאַגייטאַד יי יאַ. דאַנילעווסקים און י Fischer. לויט צו דעם טעאָריע, די פּראָטעין מאַלאַקיולז צונויפשטעלנ זיך פון אַ גרויס נומער פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז וואָס זענען קאָננעקטעד דורך פּעפּטייד קייטן. פּראָטעין מאַלאַקיול זאל האָבן איינער אָדער מער פּאָליפּעפּטידע קייטן.

ווען די ערשטיק סטראַקטשערז פון פּראָטעינס געניצט פֿאַר די פּרובירן כעמיש אגענטן און פּראָטעאָליטיק ענזימעס. אזוי, ניצן דעם אופֿן פון עדמאַן איז זייער באַקוועם צו ידענטיפיצירן דער וואָקזאַל אַמינאָ אַסאַדז.

די צווייטיק ביניען פון דער פּראָטעין ווייזט אַ ספּיישאַל קאָנפיגוראַטיאָן פון די פּראָטעין מאַלאַקיול. עס זענען די ווייַטערדיק צווייטיק סטרוקטור טייפּס: אַלף-כיליקס, ביתא-ספּיראַליש, קאַלאַגאַן כיליקס. ססיענטיסץ האָבן געפֿונען אַז די רובֿ קוואַליטעט פון די אַלף-כיליקס סטרוקטור פון די פּעפּטיידז.

די צווייטיק ביניען פון דער פּראָטעין איז סטייבאַלייזד דורך מיטל פון הידראָגען קייטן. די יענער שטיי אויף צווישן די הידראָגען אַטאָמס באַנדאַד צו אַ עלעקטראָנעגאַטיווע ניטראָגען אַטאָם פון איין פּעפּטייד בונד, און אַ קאַרבאָניל זויערשטאָף אַטאָם פון די פערט איינער פון זייַן אַמינאָ אַסאַדז, און זיי זענען דירעקטעד צוזאמען די ספּיראַליש. ענערגיע חשבונות ווייַזן אַז די פּאַלימעראַזיישאַן פון די אַמינאָ אַסאַדז איז מער עפעקטיוו רעכט אַלף-כיליקס, וואָס איז פאָרשטעלן אין געבוירן פּראָטעינס.

די צווייטיק ביניען פון אַ פּראָטעין: ביתא-בויגן סטרוקטור

פּאָליפּעפּטידע קייטן אין ביתא-פאָלדס זענען גאָר עקסטענדעד. ביתא-פאָלדס זענען געגרינדעט דורך ינטעראַקשאַן פון צוויי פּעפּטייד קייטן. דעם סטרוקטור איז כאַראַקטעריסטיש בוידעמשטוב קאָנווערסיאָנס פּראָטעינס (קעראַטין, פיבראָין, אאז"וו). אין באַזונדער, ביתא-קעראַטין קעראַקטערייזד דורך אַ פּאַראַלעל אָרדענונג פון פּאָליפּעפּטידע קייטן וואָס זענען ווייַטער סטייבאַלייזד דורך ינטערטשאַין דיסולפידע קייטן. די זייַד פיבראָין ארומיקע פּאָליפּעפּטידע קייטן זענען אַנטיפּאַראַללעל.

די צווייטיק ביניען פון דער פּראָטעין: קאַלאַגאַן כיליקס

די פאָרמירונג באשטייט פון דרייַ ספּיראַליזעד טראָפּאָקאָללאַגען קייטן, וואָס האט אַ רוט פאָרעם. ספּיראַליזעד קייט גרייַזל און פאָרעם אַ סופּערהעליקס. כיליקס סטייבאַלייזד דורך הידראָגען קייטן צווישן די הידראָגען פון די פּעפּטייד געשעעניש אַמינאָ אַמינאָ זויער רעזאַדו אין איין קייט און די זויערשטאָף פון די קאַרבאָניל גרופּע פון די אַמינאָ זויער רעזאַדו פון אן אנדער קייט. דערלאנגט קאַלאַגאַן סטרוקטור גיט הויך שטאַרקייַט און ילאַסטיסאַטי.

די טערשערי סטרוקטור פון דער פּראָטעין

רובֿ פּראָטעינס אין די געבוירן שטאַט זענען זייער סאָליד סטרוקטור, וואָס איז באשלאסן דורך די פאָרעם, גרייס, און פּאָולעראַטי פון די אַמינאָ זויער ראַדאַקאַלז, און אַמינאָ זויער סיקוואַנס.

א באַטייַטיק השפּעה אויף די פאָרמירונג פון געבוירן פּראָטעין קאָנפאָרמאַטיאָן, אָדער אַ טערשערי סטראַקטשערז האָבן הידראָפאָביק און ייאַניק ינטעראַקשאַנז, הידראָגען קייטן, אאז"ו ו .. אונטער דער קאַמף פון די פאָרסעס איז אַטשיווד טהערמאָדינאַמיקאַללי יקספּידיאַנט קאָנפאָרמאַטיאָן פון דער פּראָטעין מאַלאַקיול און זייַן סטייבאַלאַזיישאַן.

די קוואַטערנאַרי ביניען

דאס מין פון סטרוקטור פון די מאַלאַקיול איז דער רעזולטאַט פון פאַרבאַנד פון עטלעכע סובוניץ אין אַ איין מאַלאַקיול קאָמפּלעקס. דער זאַץ פון יעדער סובוניט כולל ערשטיק, צווייטיק און טערשערי סטראַקטשערז.