פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן

קאָנפאָרמאַטיאָן (ביניען) פון די פּעפּטייד קייט איז אָרדערד און איז יינציק צו יעדער פּראָטעין. אין ספּעציעל באדינגונגען עס איז אַ ריס גרויס נומער פון קייטן וואָס סטייבאַלייז די ספּיישאַל סטרוקטור פון די קאַמפּאַונד מאַלאַקיול. ווי אַ רעזולטאַט, דער ריס גאָר די גאנצע מאַלאַקיול (אָדער אַ היפּש חלק דערפון) נעמט די פאָרעם פון ראַנדאָם שפּול. דעם פּראָצעס איז גערופֿן "דענאַטוראַטיאָן". דאס טוישן קענען צינגל היץ 60-80 דיגריז. אזוי, יעדער מאַלאַקיול, די ריזאַלטינג ריס קען אַנדערש אין קאָנפאָרמאַטיאָן פון די אנדערע.

דענאַטוראַטיאָן פון פּראָטעינס נעמט אָרט אונטער דער השפּעה פון קיין אגענטן טויגעוודיק פון דיסטרויינג ניט-קאָוואַלענט קייטן. דעם פּראָצעס זאל פּאַסירן אונטער אַלקאַליין אָדער אַסידיק באדינגונגען, אויף די ייבערפלאַך פון די לבֿנה אָפּטיילונג, אונטער דער קאַמף פון עטלעכע אָרגאַניק קאַמפּאַונדז (פענאָלס, אַלקאָהאָלס און אנדערע). פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן קענען פּאַסירן אונטער דער השפּעה פון גואַנידיניום קלאָרייד אָדער ורעאַ. האט געזאגט אגענטן פאָרעם שוואַך קייטן (הידראָפאָביק, ייאַניק, הידראָגען) מיט קאַרבאָניל אָדער אַמינאָ גרופּעס פון די פּעפּטייד באַקבאָון מיט אַ נומער פון גרופּעס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז, סאַבסטיטוטינג זייער אייגן בנימצא פּראָטעין הידראָגען קייטן ין די מאַלאַקיולז. ווי אַ רעזולטאַט, אַ ענדערונג אַקערז אין די צווייטיק און טערשערי ביניען.

קעגנשטעל צו דענאַטורינג אגענטן דעפּענדס דער הויפּט אויף די בייַזייַן אין די מאַלאַקיול פון דער פּראָטעין קאַמפּאַונדז פון דיסולפידע קייטן. טריפּסין ינכיבאַטער האט דרייַ קייטן ד - ש אונטער די צושטאַנד פון אָפּזוך פון פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן אַקערז אָן אנדערע ינפלוענסעס. אויב דערנאָך שטעלן די קשר אין טנאָים ווו די אַקסאַדיישאַן איז געטראגן אויס ש-גרופּעס פון סיסטעינע און פאָרמירונג פון דיסולפידע קייטן, דער אָריגינעל קאָנפאָרמאַטיאָן איז געזונט. די בייַזייַן פון אַפֿילו אַ איין דיסולפידע בונד באטייטיק ינקריסאַז די פעסטקייַט פון די ספּיישאַל סטרוקטור.

פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן, טיפּיקלי באגלייט דורך אַ פאַרקלענערן אין סאָלוביליטי. צוזאַמען מיט דעם אָפּזעצנ זיך אָפֿט Forms. עס אַקערז אין די פאָרעם פון "קורדלעד פּראָטעין." אין הויך קאַנסאַנטריישאַנז פון די קאַמפּאַונדז אין די לייזונג, "קאָואַגיאַליישאַן" אַנדערגאָוז די גאנצע לייזונג, ווי, למשל, דעם כאַפּאַנז ווען בוילינג עגגס. ווען דענאַטוראַטיאָן פון די פּראָטעין לאָסעס זייַן בייאַלאַדזשיקאַל טעטיקייט. דעם פּרינציפּ איז באזירט די נוצן פון קאַרבאָליק זויער (פענאָל ייקוויאַס לייזונג) ווי אַ אַנטיסעפּטיק מאַטעריע.

די ינסטאַביליטי פון די ספּיישאַל סטרוקטור, די הויך מאַשמאָעס פון דורכפאַל אונטער דער השפּעה פון פאַרשידן אגענטן איז באטייטיק שווער צו יזאָלירן און פּראָטעין פאָרשונג. אויך Created עטלעכע פּראָבלעמס ווען ניצן די קאַמפּאַונדז אין מעדיצין און אינדוסטריע.

אויב דער פּראָטעין דענאַטוראַטיאָן איז געווען געטראגן אויס דורך ויסשטעלן צו הויך טעמפּעראַטורעס, פּאַמעלעך קאָאָלינג נעמט אָרט אין זיכער טנאָים דעם פּראָצעס רענאַטיוואַציי - אָפּזוך פון די געבוירן (אָריגינעל) קאָנפאָרמאַטיאָן. דעם פאַקט פּראָוועס אַז די ינסטאַלירונג פון די פּעפּטייד קייט איז אין לויט מיט די ערשטיק ביניען.

די פאָרמירונג פון די געבוירן קאָנפאָרמאַטיאָן (מקור אָרט) איז אַ ספּאַנטייניאַס פּראָצעס. אין אנדערע ווערטער, דעם אָרדענונג קאָראַספּאַנדז צו די מינימום סומע פון פּאָטער ענערגיע קאַנטיינד אין אַ מאַלאַקיול. איינער קענען ווי אַ רעזולטאַט זייַן קאָנקלודעד אַז די ספּיישאַל סטרוקטור פון די קאַמפּאַונד איז ענקאָודיד אין די אַמינאָ זויער סיקוואַנס אין די פּעפּטייד קייטן. דעם אין דרייען מיטל אַז אַלע פּאָליפּעפּטידעס שייך דורך אָלטערניישאַן פון אַמינאָ אַסאַדז (פֿאַר משל, מיאָגלאָבינאָוויע פּעפּטייד קייטן), וועט נעמען אַן יידעניקאַל קאָנפאָרמאַטיאָן.

פּראָטעינס קענען זיין באַטייַטיק חילוק אין די ערשטיק סטרוקטור, אַפֿילו אויב קליין אָדער לעגאַמרע יידעניקאַל אין קאָנפאָרמאַטיאָן.